Phe, Tyr et Trp: Étude conformationnelle des formes ioniques et dimériques

Cette tude pr sente une analyse conformationnelle approfondie de trois acides amin s aromatiques, le tryptophane, la ph nylalanine et la tyrosine, ainsi que de leurs formes ioniques et zwitterioniques, l'aide de calculs de premiers principes. Pour chaque acide amin , des analyses approfondies de la surface d' nergie potentielle ont r v l de nombreux conform res stables, y compris plus de 50 structures dim riques uniques pour chacun d'entre eux. La stabilisation de ces structures r sulte d'une riche interaction entre des interactions non covalentes telles que les liaisons hydrog ne (en particulier NH-O), l'empilement π-π, les interactions CH-π, NH-π et OH-π. Les formes monom riques privil gient les conformations pr sentant une forte liaison hydrog ne intramol culaire, tandis que les formes dim riques pr sentent un quilibre entre la liaison hydrog ne et les interactions aromatiques. L'analyse des atomes dans les mol cules a permis de mieux comprendre la force et la nature de ces interactions. Les observations comparatives avec les structures de la Protein Data Bank ont mis en vidence des pr f rences g om triques: l'empilement π-π domine courte distance, tandis que les interactions CH-π en forme de T sont plus fr quentes plus longue distance. Ces r sultats mettent en lumi re le paysage non covalent complexe qui fa onne les conformations des acides amin s dans les syst mes biologiques.