Études fonctionnelles et structurales d'une endoglucanase fongique atypique

L'importance de l' tude des cellulases ne se limite pas l'acquisition de connaissances scientifiques, mais galement au grand potentiel biotechnologique qu'elles repr sentent. En effet, la cellulose est la mol cule la plus abondante pr sente dans la nature et fournit une large gamme de produits et de processus durables. De nombreuses familles de cellulases ont d j t bien caract ris es, tandis que d'autres restent inconnues. Parmi ces derni res, la famille 45 des glycoside hydrolases est la famille de cellulases fongiques la moins caract ris e, tant sur le plan structurel que fonctionnel. Dans ce livre, nous pr sentons la structure cristallographique de l'enzyme endoglucanase V d'un micro-organisme appel Phanerochaete chrysosporium (PcCel45A). Nous rapportons galement la structure de cette enzyme avec un ligand (cellobiose). Afin d' tudier sa fonction, nous avons r alis des tudes sur le site catalytique de l'enzyme, en utilisant la mutagen se dirig e sur les principaux r sidus du site actif. Cette enzyme a montr une structure et un m canisme d'action totalement diff rents des autres enzymes de la famille.