Enzymatic Stabilization and Formation of Food Nano- and Microstructures

Der Einsatz vernetzungsfahiger Enzyme wurde am Beispiel einer Laccase bzw. Transglutaminase zur Stabilisierung und Modifizierung neuer Verkapselungssysteme untersucht. Ziel der Studien war es insbesondere den Wirkmechanismus der vernetzenden Enzyme in komplexen Lebensmittelmatrizen zu klaren. Im Fokus der Forschung stand die Wirkung der Oxidase Laccase auf eine Fischgelatine-Zuckerrubenpektin-stabilisierte Ol-in-Wasser-Emulsion. Die Ergebnisse belegen, dass ausschliesslich Biopolymere, die an der unmittelbar zur kontinuierlichen Phase hin zuganglichen Grenzflache der Ol-in-Wasser Emulsionen durch die Laccase vernetzt werden konnten. In konzentrierten Emulsionssystemen konnen vernetzende Enzyme neben der Katalyse kovalenter Bindungen innerhalb der Grenzflachenmembran auch Tropfen-Tropfen-Netzwerke induzieren. Die Ausbildung partikularer Emulsionsgele hangt dabei wesentlich vom mittleren Abstand der Emulsionstropfen ab. Diese Dissertation hat gezeigt, dass vernetzende Enzyme wie Laccase oder Transglutaminase in der Lage sind, die Struktur und Eigenschaften von Lebensmitteldispersion zu modifizieren.