Status der Proteinphosphorylierung an Serinresten in CaCu

Geb rmutterhalskrebs (CaCu) ist eine multifaktorielle Erkrankung, die sich am tiefsten im Geb rmutterhals ausbreitet und die wichtigste mit dem humanen Papillomavirus (HPV) assoziierte Neoplasie ist. Niedriggradige intraepitheliale Plattenepithel-L sionen (LSIL) und hochgradige intraepitheliale Plattenepithel-L sionen (HSIL) sind pr kanzer se Dysplasien, die sich zu CaCu entwickeln. Die Phosphorylierung ist ein MPP, der in der Zelle eine wichtige Rolle spielt. Seine Hauptfunktion besteht darin, Proteine zu aktivieren und zu inaktivieren, wobei viele dieser Proteine u. a. an der Zellteilung, der Proliferation, dem Zelltod und der Apoptose beteiligt sind. Die Aminos uren, die durch Phosphorylierung ver ndert werden, sind Serine, Threonine und Tyrosine. Es wurde festgestellt, dass Ver nderungen im Phosphorylierungszustand von Tyrosinresten eng mit der Entstehung von Tumoren und Malignit t zusammenh ngen. Unseres Wissens nach sind Ver nderungen der Phosphorylierung von Serinresten bei Krebs, insbesondere bei CaCu- und Vorl uferl sionen, noch nicht untersucht worden. In dieser Arbeit haben wir den Phosphorylierungsstatus von Proteinen an Serinresten in Abh ngigkeit vom Grad der L sion durch HPV-Infektion ermittelt.